প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠন এবং কার্যকারিতা সম্পর্কিত 3টি তথ্য

আলফা হেলিক্স প্রোটিনের একটি গৌণ গঠন। প্রধান চেইন বা মেরুদণ্ড একটি হেলিকাল ফ্যাশনে মোচড় দেয় যখন পাশের চেইনগুলি বাইরের দিকে এবং এটি থেকে দূরে ঝুলে থাকে।

প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠনগুলি একই কনফিগারেশন সহ অনুরূপ অবশিষ্টাংশ দ্বারা গঠিত যেমন হাইড্রোজেন বন্ধনগুলি সঠিক স্থানে গঠিত হয়। হাইড্রোজেন বন্ড আলফা হেলিক্স প্রোটিনের স্থায়িত্বের জন্য দায়ী।

আলফা হেলিক্স প্রোটিন গঠন

নাম অনুসারে প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠনের একটি হেলিকাল গঠন রয়েছে। আসুন একটি প্রোটিনের আলফা হেলিকাল গঠনের বিশদ বিবরণ দেখি।

  • আলফা হেলিক্স হল প্রোটিন বা পেপটাইডের পলিমারগুলির একটি গৌণ কাঠামো যার গঠন একটি অনমনীয়, রডের মতো।
  • এই পলিপেপটাইড চেইনগুলি বাম এবং ডান-হাতে উভয়ই হতে পারে তবে ডান-হাতিগুলি সাধারণত প্রোটিনের গৌণ কাঠামো পাওয়া যায়।
  • পলিপেপটাইডগুলির পার্শ্ব চেইনগুলি হেলিক্স থেকে মুখোমুখী এবং দূরে থাকে।
  • পোলার সাইড চেইন কাঠামোর স্থায়িত্ব উন্নত করে।
  • আলফা হেলিক্সের স্থায়িত্ব আরও বাড়ানোর জন্য, এই জাতীয় বেশ কয়েকটি কুণ্ডলীকৃত আলফা প্রোটিন একত্রিত হয়ে একটি কার্যকরী মোটিফ তৈরি করে।
  • আলফা হেলিক্স প্রোটিনগুলির প্রতিটি হেলিকাল টার্নে 3.6 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ থাকে এবং 0.54 nm (বা 5.4 Å) পিচ থাকে।
  • তাদের দৈর্ঘ্য 10-15 অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ এবং প্রায় 12 Å চওড়া।
  • অ্যামিনো অ্যাসিডের -NH গ্রুপ এবং অ্যামিনো অ্যাসিডের -COOH গ্রুপের মধ্যে আন্তঃআণবিক হাইড্রোজেন বন্ধনগুলি চারটি অবশিষ্টাংশ আলাদা করে রাখা হয়, প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠনকে স্থিতিশীল রাখে।
1058px 225 পেপটাইড বন্ড 01 সম্পাদিত
চিত্র ক্রেডিট: উইকিমিডিয়া কমন্স. প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠন।
স্ট্রাকচার সেকোন্ডারে
চিত্র ক্রেডিট: উইকিমিডিয়া কমন্স. -এনএইচ গ্রুপ এবং চারটি অবশিষ্টাংশের মধ্যে উপস্থিত হাইড্রোজেন বন্ধন -COOH গ্রুপ।

আলফা হেলিক্স এমিনো অ্যাসিড ক্রম

কিছু অ্যামিনো অ্যাসিড একটি আলফা হেলিকাল গঠন গঠন করতে সক্ষম যখন অন্যরা এটিকে ব্যাহত করে। আসুন বিস্তারিত জেনে নিই কেন এমন হয়।

  • প্রোটিনের আলফা হেলিক্স কাঠামো একই অবশিষ্টাংশ নিয়ে গঠিত যা একটি একক পলিমারিক চেইনে ডি- বা এল- অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ হতে পারে।
  • অ্যালানাইন, গ্লুটামাইন, লিউসিন, মেথিওনাইন এবং আরজিনিনের মতো অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির একটি আলফা হেলিক্স প্রোটিন গঠনের প্রবণতা বেশি এবং এটি প্রায়শই পাওয়া যায়।
  • প্রোলিন, গ্লাইসিন, টাইরোসিন এবং সেরিনের মতো অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি আলফা হেলিক্স স্ট্রাকচার প্রোটিনে প্রায়শই পাওয়া যায় না কারণ তাদের পার্শ্ব চেইনের হাইড্রোফোবিক পৃষ্ঠ হাইড্রোজেন বন্ধনে অবদান রাখে না।
  • অ্যামিনো অ্যাসিডের -R গ্রুপগুলি যেগুলি খুব দীর্ঘ বা খুব ছোট তারা একটি স্থিতিশীল প্রধান শৃঙ্খল গঠন করতে সক্ষম নয়।
  • গ্লাইসিনের অবশিষ্টাংশ হেলিক্সের গঠনকে বিকৃত করে কারণ এটি অত্যন্ত ছোট আকারের যা এটি বিভিন্ন বিকল্প প্রধান চেইন কনফর্মেশন অর্জন করতে দেয়।
  • -NH গ্রুপের অনুপলব্ধতা প্রোলিনের অবশিষ্টাংশ হাইড্রোজেন বন্ড এবং তাদের অনমনীয় রিং গঠনের জন্য, এটি আলফা হেলিক্স গঠনের জন্য প্রতিকূল করে তোলে কারণ এটি হাইড্রোজেন বন্ড গঠনকে ব্যাহত করে। ফলস্বরূপ, প্রোলিনের অবশিষ্টাংশ, যদি আলফা হেলিক্সে প্রোটিনের গঠন থাকে সাধারণত শুরুতে বা শেষে পাওয়া যায় প্রধান শৃঙ্খলের.

হেলিক্স টার্ন হেলিক্স

20টি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি হেলিক্স-টার্ন-হেলিক্স মোটিফ যা ডিএনএ বাইন্ডিং মোটিফ হিসাবে কাজ করে, এতে প্রোটিনের আলফা হেলিক্স কাঠামোর একটি ডাইমার রয়েছে। আসুন হেলিক্স-টার্ন-হেলিক্স সম্পর্কে আরও জানুন।

  • তারা মধ্যে পুরোপুরি ফিট DNA এর প্রধান খাঁজ যা 12 Å প্রশস্ত এবং 6-8 বেস জোড়া গভীর (B- DNA-এর উপর ভিত্তি করে যা DNA-এর সবচেয়ে সাধারণ রূপ) কারণ তারা গঠনগতভাবে বিবর্তিত হয়েছে যাতে তারা এতে ফিট করতে সক্ষম হয়।
  • হেলিক্স টার্ন হেলিক্স, ডিএনএ বাইন্ডিং মোটিফের সমন্বয়ে গঠিত দুটি আলফা হেলিক্স প্রোটিন গঠন, যে একসঙ্গে যোগদান করা হয় পালা একটি ছোট অ্যামিনো অ্যাসিড চেইন দ্বারা। হেলিক্স টার্ন হেলিক্স মোটিফ একটি ধারণ করে মোট বিশটি অ্যামিনো অ্যাসিড, যার মধ্যে প্রথম আলফা হেলিক্স প্রোটিন আটটি অ্যামিনো অ্যাসিড দিয়ে গঠিত এবং দ্বিতীয় আলফা হেলিক্স নয়টি অ্যামিনো অ্যাসিডের সমন্বয়ে গঠিত।
  • এই দুটি আলফা হেলিস প্রোটিন কাঠামোকে সংযুক্তকারী সংক্ষিপ্ত অ্যামিনো অ্যাসিড চেইনটি মাত্র তিনটি অ্যামিনো অ্যাসিড দীর্ঘ।
  • এই DNA বাইন্ডিং মোটিফের মোট তিনটি আছে অত্যন্ত সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড, যেমন হেলিক্স টার্ন হেলিক্সের প্রতিটি উপাদানের একটি সংরক্ষিত অঞ্চল রয়েছে।
  • প্রথম আলফা হেলিক্স প্রোটিন গঠনে, পঞ্চম অবস্থানে অ্যালানাইন দ্বারা অনুসরণ করা হয় অত্যন্ত সংরক্ষিত গ্লিসাইন যা টার্ন চেইনে উপস্থিত তিনটির মধ্যে ১ম অ্যামিনো অ্যাসিড এবং এটি পাওয়া যায় নবম অবস্থান হেলিক্স পালা হেলিক্স মোটিফ মধ্যে. তৃতীয় সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড সাধারণত পাওয়া যায় পঞ্চদশ অবস্থান দ্বিতীয় আলফা হেলিক্সের মধ্যে এবং হয় ভালাইন or আইসোলিউসিন.
  • এই সংরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি প্রধানত এর জন্য দায়ী হেলিক্স-টার্ন-হেলিক্সের গঠন বজায় রাখা যাতে তারা ডিএনএর প্রধান খাঁজে ফিট করতে পারে।

গ্লোবুলার প্রোটিন

গ্লোবুলার প্রোটিন আলফা হেলিকাল স্ট্রাকচার এবং বিটা শীট উভয়ের সমন্বয়ে গঠিত। আসুন আমরা বিস্তারিতভাবে দেখি কিভাবে প্রোটিনের এই দুটি ভিন্ন গৌণ কাঠামো সাজানো হয়েছে।

  • গ্লোবুলার প্রোটিনগুলিতে, বিটা শীটটি একদিকে আলফা হেলিস দিয়ে সম্পূর্ণরূপে আবৃত থাকে যাতে একদিকে মেরু দিকের চেইন থাকে এবং অন্যটিতে অ-মেরু দিকের চেইন থাকে।
  • একটি গ্লোবুলার প্রোটিনে আলফা হেলিক্স প্রোটিন গঠন সাধারণত থাকে 11টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ সঙ্গে একটি 17 Å দৈর্ঘ্য.
  • তাদের একটি হাইড্রোফোবিক বা অ-মেরু অংশ রয়েছে যা মূলের ভিতরে চাপা পড়ে থাকে যখন হাইড্রোফিলিক অংশটি বাইরের পৃষ্ঠে উন্মুক্ত থাকে। এই কনফিগারেশন একটি গ্লোবুলার অনুমতি দেয় প্রোটিন জল দ্রবণীয় হয়ে.

ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন

কোষের প্লাজমা মেমব্রেনে ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন থাকে, যাতে তারা এর মধ্য দিয়ে যায়। ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের গঠন সম্পর্কে বিস্তারিত আলোচনা করা যাক।

  • আলফা হেলিকাল প্রোটিন ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিনের একটি প্রধান অংশ গঠন করে।
  • কোষের লিপিড বিলেয়ারে উপস্থিত প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠন, সাধারণত ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন হিসাবে হাইড্রোফোবিক এবং হাইড্রোফিলিক সাইড চেইন উভয়ই রয়েছে.
  • হাইড্রোফোবিক সাইড চেইনগুলি ঝিল্লিতে থাকা লিপিডের সাথে যোগাযোগ করে যখন হাইড্রোফিলিক সাইড চেইনগুলি বাইরের পৃষ্ঠে উন্মুক্ত থাকে।
ঝিল্লি প্রোটিন সম্পাদিত
চিত্র ক্রেডিট: উইকিমিডিয়া কমন্স. আলফা হেলিক্স মেমব্রেন প্রোটিন।

আলফা সোলেনয়েড

আলফা সোলেনয়েড হল সুপারকোয়েলড স্ট্রাকচার যা হেলিক্স টার্ন হেলিক্স মোটিফের সমন্বয়ে অ্যান্টি-প্যারালাল ফ্যাশনে সাজানো হয়। আসুন আলফা সোলেনয়েড কাঠামোর দিকে নজর দেওয়া যাক।

  • এগুলি আর্মাডিলো বা হিট রিপিট প্রোটিন দিয়েও গঠিত হতে পারে।
  • তারা কাঠামোগতভাবে প্রোটিন-প্রোটিন মিথস্ক্রিয়া জন্য দক্ষ তাদের হিসাবে গঠন সহজেই পরিবর্তন করা যেতে পারে যান্ত্রিক শক্তি ব্যবহার করে।

Fকার্যাবলী আলফা হেলিক্স অফ প্রোটিন

যদিও আলফা হেলিকাল প্রোটিনগুলির নির্দিষ্ট কাজ তাদের তৃতীয় কাঠামোর উপর নির্ভর করে, তারা একটি কোষের ভিতরে বিভিন্ন বিপাকীয় প্রক্রিয়ার সাথে জড়িত।

নলাকার হেলিক্স বা প্রোটিনের আলফা হেলিক্স কাঠামোর প্রধান শৃঙ্খলে অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির পার্শ্ব শৃঙ্খলের কার্যকরী গোষ্ঠীগুলি, যেগুলি প্রসারিত হয় অন্য প্রোটিন কাঠামোগত মোটিফগুলির সাথে বা বড় বা ছোট খাঁজে হাইড্রোজেন বন্ধন সাইটগুলির সাথে মিথস্ক্রিয়া করার জন্য দায়ী। DNA এর.

আসুন আমরা প্রোটিনের আলফা হেলিকাল স্ট্রাকচারের কিছু কার্যকরী মোটিফের বিস্তারিত কাঠামো দেখি।

ডিএনএ বাঁধাই মোটিফ

ডিএনএ বাইন্ডিং মোটিফগুলি হল প্রোটিনসিয়াস স্ট্রাকচার যা ডিএনএর প্রধান খাঁজের সাথে আবদ্ধ হয় এবং জিন নিয়ন্ত্রণে অংশ নেয়।

হেলিক্স টার্ন হেলিক্স

  • একটি আলফা হেলিক্স প্রোটিন 20 অ্যামিনো অ্যাসিড যেটি একটি ডিএনএ বাইন্ডিং মোটিফ হিসাবে কাজ করে, যাকে হেলিক্স-টার্ন-হেলিক্স ডোমেনও বলা হয়, এটি বজায় রাখার জন্য দায়ী ডিএনএর কাঠামোগত অখণ্ডতা by তার প্রধান খাঁজ এ বাঁধাই যখন বিটা-শীট প্রোটিন ডিএনএর ছোট খাঁজের সাথে আবদ্ধ হয়। এটাও ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টরকে আবদ্ধ করার অনুমতি দেয় ডিএনএ-তে টার্গেট সিকোয়েন্সে।
  • হেলিক্স-টার্ন-হেলিক্স ডিএনএ-র প্রধান খাঁজে বিভিন্ন অভিযোজন সহ, অর্থাৎ সমান্তরাল বা সমান্তরাল বিরোধী হতে পারে।
  • প্রধান খাঁজে, -প্রথম আলফা হেলিক্সের NH2 টার্মিনাস ফসফেট ব্যাকবোনের নেতিবাচক চার্জের সাথে যোগাযোগ করে কারণ -NH2 টার্মিনাস একটি সামান্য ধনাত্মক চার্জ ধারণ করে। হেলিক্স টার্ন হেলিক্স মোটিফ হাইড্রোজেন বন্ড গঠনের জন্য ডিএনএর মেরুদণ্ডে উপস্থিত প্রায় 5-6 বেস জোড়ার খুব নির্দিষ্ট ফসফেট গ্রুপের সাথে মিথস্ক্রিয়া করে।

হেলিক্স লুপ হেলিক্স

  • এইগুলো হেলিক্স- লুপ- হেলিক্স মোটিফগুলি হল ডিএনএ বাঁধাই প্রোটিন যা ভূমিকা পালন করে প্রতিলিপি কারণ এবং একটি আছে 40-50 অ্যামিনো অ্যাসিডের সংরক্ষিত ক্রম.
  • ডিএনএ বাইন্ডিংয়ের জন্য তাদের নির্দিষ্টতা 15টি অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশের উপর নির্ভর করে যাকে বেসিক হেলিক্স-লুপ-হেলিক্স প্রোটিন (bHLH) বলা হয়।
  • বেসিক হেলিক্স-লুপ-হেলিক্সের অনুপস্থিতি এই মোটিফগুলির হেটারো-ডাইমারাইজেশনের দিকে পরিচালিত করে যা তাদের ডিএনএর সাথে আবদ্ধ হতে অক্ষম করে তোলে।
  • এই bHLH সেগমেন্টের হেলিক্স লুপ হেলিক্স প্রোটিনগুলি ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর হিসাবে কাজ করে যেখানে bHLH সেগমেন্টের অভাব তাদের নেতিবাচক নিয়ামক হিসাবে কাজ করে.

গ্লোবুলার প্রোটিন

গ্লোবুলার প্রোটিন প্রোটিনের সবচেয়ে প্রাচুর্যপূর্ণ ফর্ম এবং তাদের আকৃতির কারণে বলা হয়, যেখানে, হাইড্রোফোবিক মুখটি গ্লোবুলের ভিতরে লুকিয়ে থাকে যখন হাইড্রোফিলিক পৃষ্ঠটি উন্মুক্ত থাকে.

  • তারা যেমন ফাংশন বিভিন্ন পরিসীমা সঞ্চালন করতে সক্ষম বাঁধাই প্রোটিন (উদাহরণ: হিস্টোন যা ডিএনএকে আবদ্ধ করে), জৈব অনুঘটক (সমস্ত এনজাইম হল গ্লোবুলার প্রোটিন), প্রবিধান, পরিবহন, রক্ত জমাট বাধা (উদাহরণ: ফাইব্রিন), সেলুলার এবং অতিরিক্ত সেলুলার কাঠামো (উদাহরণ: মাইক্রোফিলামেন্ট গঠন এবং কোষের ঝিল্লি প্রোটিনে অ্যাক্টিন), খালাস (উদাহরণ: ইমিউনোগ্লোবুলিন), ঝিল্লি প্রোটিন (উদাহরণ: ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন) এবং সেলুলার সিগন্যালিং।
হেম
চিত্র ক্রেডিট: কলোরাডো কমিউনিটি কলেজ সিস্টেম. হিমোগ্লোবিনের গঠন, একটি গ্লোবুলার প্রোটিন।

ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন

প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠন সাধারণত ট্রান্সমেমব্রেন প্রোটিন রচনা করে এবং বিলিপিড স্তরে অনেক সময় ভ্রমণ করে।

  • এই ট্রান্সমেমব্রেন হেলিকাল প্রোটিনের কাজগুলি লিপিড বিলেয়ারের মধ্যে তাদের অবস্থানের উপর নির্ভর করে।
  • তারা হিসাবে কাজ করতে পারেন পরিবহন মেরু বা হাইড্রোফিলিক দ্রবণের জন্য সেতু, সংকেত স্বীকৃতি, রিসেপ্টর এবং হিসাবে আয়ন পাম্প.

কয়েলড কয়েল ডোমেন

  • এই ডোমেইন হয় প্রোটিনে সর্বব্যাপী বেশিরভাগ জীবের মধ্যে পাওয়া যায়।
  • যেমন বিকল্প তৃতীয় বা চতুর্থ হাইড্রোফোবিক অবশিষ্টাংশ সংরক্ষণ করা হয় কুণ্ডলীকৃত কয়েল ডোমেনে, তারা একটি অনন্য পদ্ধতিতে একত্রিত হয় যাতে তাদের হাইড্রোফোবিক দিকগুলি একে অপরের দিকে থাকে। তারা পারে সমান্তরাল বা বিরোধী সমান্তরাল ফ্যাশন একে অপরের চারপাশে কুণ্ডলী.
  • কয়েলড কয়েল ডোমেইন গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে ঝিল্লি ভেসিকল পরিবহন ব্যবস্থা, যেখানে তারা সেন্ট্রিওলগুলিতে গঠনমূলক পরিবর্তনগুলি সহজতর করে, Golgi যন্ত্রপাতি এবং পরিবহন vesicles.
  • এগুলি কাইনেটোচোরেও উপস্থিত থাকে, যেখানে ক্রোমাটিডগুলির সাথে স্পিন্ডল ফাইবার সংযুক্ত করার অনুমতি দেয়।
  • তারা প্রায়ই হিসাবে ব্যবহৃত হয় oligomerization জন্য আণবিক spacers. তারা একটি স্পেসার অণু হিসাবে কাজ করে ভেসিকল টিথারিংকে মধ্যস্থতা করে যা গোলগি এবং পরিবহন ভেসিকলের মধ্যে 0.5um এর ব্যবধান পূরণ করে।
315px GCN4 কয়েলড কয়েল ডাইমার 1zik রংধনু
চিত্র ক্রেডিট: উইকিমিডিয়া কমন্স

আলফা সোলেনয়েডস

আলফা সোলেনয়েডস প্রোটিনের পুনরাবৃত্ত জোড়া আলফা হেলিক্স গঠনের সমন্বয়ে গঠিত হয় যা একটি জুড়ে থাকে বিরোধী সমান্তরাল পদ্ধতি.

  • তারা প্রোটিনের বাইরের পৃষ্ঠে উপস্থিত থাকতে পারে যেখানে তারা সুবিধা করতে পারে প্রোটিনের মধ্যে মিথস্ক্রিয়া অথবা প্রোটিনের ভিতরে কবর দেওয়া যেতে পারে যেখানে তারা অংশ নেয় প্রোটিন গঠন.
  • তারা জড়িত প্রোটিন জৈবসংশ্লেষণ, ভেসিকল পরিবহন, ডিএনএ মেরামত এবং হিসাবে কাজ প্রতিলিপি কারণ যেমন.
  • আলফা সোলেনয়েড পাওয়া যায় পারমাণবিক ছিদ্র কমপ্লেক্স যেমন.
আলফা হেলিকাল প্রোটিন
চিত্র ক্রেডিট: উইকিমিডিয়া কমন্স.

উপসংহার

এটা বলা যেতে পারে যে প্রোটিনের আলফা হেলিক্স গঠন শুধুমাত্র তার উপস্থিতিতেই সর্বব্যাপী নয় বরং এর কার্যাবলীতেও সর্বব্যাপী। শুধুমাত্র তাদের গঠন এবং সহ-পলিমার নয়, তাদের টপোলজির উপর ভিত্তি করেও ফাংশন বৈচিত্র্যময়।

এছাড়াও পড়ুন: