পেপটাইড বন্ড গঠন: কিভাবে, কেন, কোথায়, এর চারপাশে সম্পূর্ণ তথ্য

পেপটাইড মানবদেহে জৈবিক কাজ করে এবং বিভিন্ন ক্রিয়াকলাপের জন্য প্রয়োজনীয়। এখানে আমরা পেপটাইড বন্ড গঠনের সম্ভাব্য সকল সম্ভাবনা নিয়ে আলোচনা করতে যাচ্ছি।

প্রোটিন একটি জীবন-টেকসই জটিল। প্রোটিনে যতটা নাইট্রোজেন থাকে শরীরে অন্য কোনো যৌগ নেই। সাধারণত, একটি প্রোটিন যৌগ H, O, N, C, এবং S দ্বারা গঠিত। প্রোটিন শব্দটি গ্রীক শব্দ PROTAS যার অর্থ হজম করা।

প্রোটিন প্রথম বর্ণনা করেছিলেন ডাচ রসায়নবিদ জেরার্ডাস জোহানেস মুল্ডার। এই নিবন্ধটি পেপটাইড বন্ড গঠন সম্পর্কে একটি সংক্ষিপ্ত বিবরণ দেবে। পেপটাইড বন্ড আইসোপেপটাইড বন্ড নামে আরেকটি নাম পেয়েছে।

পেপটাইড বন্ধন গঠন
পেপটাইড বন্ধন

ইমেজ ক্রেডিট- উইকিপিডিয়া

সুস্থ প্রাপ্তবয়স্ক পুরুষদের মধ্যে উপস্থিত প্রোটিনের শতাংশ 14%। প্রোটিন পেশী টিস্যু, দাঁত এবং হাড়ের মধ্যে উপস্থিত থাকে। সাধারণত, প্রোটিন সংশ্লেষণের কারণে কোষের রাইবোসোমে পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়।

আরও পড়ুন সম্পর্কে পেপটাইড বন্ড বনাম ফসফোডিস্টার বন্ড

পেপটাইড বন্ড গঠন কি?

গঠন পেপটাইড বন্ধন কোষের একটি গুরুত্বপূর্ণ প্রক্রিয়া। শরীরে 100 পেপটাইড বিভিন্ন কাজ করে।

পেপটাইড হল বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের ছোট চেইন। তাদের মধ্যে বন্ধন একটি পেপটাইড বন্ধন হিসাবে পরিচিত হয়. পেপটাইড বন্ড অ্যামাইড বন্ড নামেও পরিচিত।

পেপটাইড বন্ড দুটি কার্যকরী গ্রুপ আছে- 1) কার্বক্সিলিক গ্রুপ 2) অ্যামিনো গ্রুপ। পেপটাইড প্রতিটি কোষে উপস্থিত থাকে এবং মানবদেহে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা রাখে। অ্যামাইড লিঙ্কটিকে পেপটাইড বলা হয়। অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি ডিএনএ-তে এনকোড করা একটি অনুক্রমের ভিত্তিতে একত্রে সংযুক্ত থাকে। গঠন এবং কার্যকারিতার দিক থেকে কোন দুটি প্রোটিন অভিন্ন নয়। বিভিন্ন প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিড থাকলেও পলিপেপটাইডে অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম ভিন্ন হয়; এটি প্রোটিনকে রাসায়নিকভাবে বৈচিত্র্যময় করে তোলে।

কি পেপটাইড বন্ড গঠন অনুঘটক?

গঠন পেপটাইড বন্ধন পেপটিডিল ট্রান্সফারেজ দ্বারা অনুঘটক করা হয়, এটি একটি আরএনএ-ভিত্তিক এনজাইম।

প্রোটিন কোষের রাইবোসোমে সংশ্লেষিত হয়। পেপটাইড বন্ড গঠন হয় P সাইটের অ্যামিনো অ্যাসিড এবং রাইবোসোমের A সাইটের মধ্যে। যখন একটি অ্যামিনো অ্যাসিড অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্বক্সিল গ্রুপকে একত্রিত করে, তখন একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়। প্রোটিন একজনের খাদ্যে গ্রহণ করা উচিত কারণ প্রোটিন খাদ্য শক্ত পেশী গঠন এবং তীক্ষ্ণ দৃষ্টিশক্তিতে সাহায্য করে।

পেপটাইড বন্ড গঠন কোথায় ঘটে?

কোষে প্রোটিন সংশ্লেষণের জন্য সুপরিচিত উত্তর হল রাইবোসোম। তাই রাইবোসোমেও পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়।

রাইবোসোম শব্দটি প্রোটিন কারখানা নামেও পরিচিত। এগুলি প্রোটিন সংশ্লেষণের প্রধান সাইট। এনজাইম পেপটাইডিল ট্রান্সফারেজের সাহায্যে পেপটাইড বন্ড গঠন অনুঘটক হয়। কাছাকাছি দুটি টিআরএনএ আনার প্রক্রিয়ার ফলে আরএনএ-এর সাহায্যে পেপটাইড বন্ধন তৈরি হবে। (রিবোজাইম নামেও পরিচিত)

পেপটাইড বন্ড গঠনের ধাপ:

ডিহাইড্রেশনের মাধ্যমে দুটি অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে একটি পেপটাইড বন্ড বন্ধন।

নিম্নোক্ত পদক্ষেপের মাধ্যমে প্রোটিনকে ছোট ছোট টুকরোতে পরিণত করা-

পলিপেপটাইডের মুক্তি

ইউরিয়া/গুয়ানিডিন এইচসিএলের উপস্থিতি দ্বারা প্রোটিনগুলিকে পলিপেপটাইড ইউনিটে হাইড্রোলাইজ করা দরকার

পলিপেপটাইডের সংখ্যা

ড্যানসিল ক্লোরাইড প্রোটিনে যোগ করা হয়, এটি বিশেষভাবে এন-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে ড্যানসিল পেপটাইড গঠন করে।

পলিপেপটাইডকে টুকরো টুকরো করে-

পলিপেপটাইড দুটি পদ্ধতির মাধ্যমে ছোট ডিপেপটাইডে পরিণত হয়-

রাসায়নিক বিভাজন

এই ধরনের ক্লিভেজ হাইড্রোলাইসিসে পেপটাইড তৈরিতে সাহায্য করে যেমন- সায়ানোজেন ব্রোমাইড (CNBr)।

এনজাইমেটিক ক্লিভেজ

এই পদ্ধতিটি সাধারণত লাইসিন বা আর্জিনাইন ধারণকারী পেপটাইড বন্ড হাইড্রোলাইজ করতে ব্যবহৃত হয়। ট্রিপসিন, কাইমোট্রিপসিন, পেপসিন, পেপটাইড বন্ধন ছিন্ন করে।

পেপটাইডের প্রকারভেদ:

  • তিনটি ভিন্ন পেপটাইড আছে:-
  • অলিগোপটিডেস
  • 10 এর কম এবং সমান অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে গঠিত যৌগকে অলিগোপেপটাইড বলা হয়। উদাহরণ- সেরুলেটাইড।
  • পলিপপটিডস
  • পলিপেপটাইড যৌগ দশটিরও বেশি থেকে গঠিত অ্যামিনো অ্যাসিড. কিছু উদাহরণ হল ইনসুলিন এবং গ্রোথ হরমোন। পলিপেপটাইডের একটি একক দীর্ঘ চেইনকে সরল প্রোটিন বলা হয়।
  • ডিপেপটাইডস
  • দুই অ্যামিনো অ্যাসিড একসাথে বন্ধন একটি dipeptide বলা হয়. যেমন- কৃত্রিম সুইটনারে দুটি অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, যথা এস্পারটিক অ্যাসিড এবং ফেনিল্যালানাইন।
  • ট্রিপেপটাইডস- উদাহরণ- গ্লুটাথিয়ন।
  • এটি একটি অ্যান্টিঅক্সিডেন্ট হিসাবে কাজ করে এবং এর জন্য প্রয়োজনীয় ডিএনএ এবং প্রোটিন সংশ্লেষণ কোষের বিস্তার।
  • polypeptides- প্রাক্তন- ইনসুলিন
  • অলিগোপেপ্টাইডস এবং পলিপেপটাইডগুলি যেমন সংযোগ দ্বারা যুক্ত হয় ডিসালফাইড সংযোগ পেপটাইড বন্ড তৈরি করুন।

বিভিন্ন শ্রেণীর পেপটাইড-

দুধের প্রোটিন: দুধের প্রোটিন একটি এনজাইম হিসাবে কাজ করে এবং এটি হজমকারী এনজাইমগুলির (ক্যাসিন) ভাঙ্গনের জন্য প্রয়োজনীয়। যে এনজাইম প্রোটিন ভেঙ্গে দেয় তাকে বলে প্রোটিনেজ.

পেপটোন: এগুলি প্রোটিওলাইটিক হজমের মাধ্যমে পশুর দুধ থেকে প্রাপ্ত হয়। পেপটোন এর জন্য অপরিহার্য পুষ্টি মিডিয়া প্রস্তুতি গ্লুটাথিয়ন, নিসিন, লাইসিনের মতো কিছু ধরণের পেপটাইড রয়েছে। প্রাক্তন- গরুর মাংস, ব্রকলি, পালং শাক, মুরগির মাংস, আলু, টমেটো, কমলালেবুতে প্রচুর পরিমাণে গ্লুটাথিয়ন থাকে। এর বেশ কিছু স্ট্রেন streptococcus ল্যাকটিস নিসিন গঠন করে।

পেপটাইড বন্ডের বৈশিষ্ট্য- 

 পেপটাইডের গঠন- 

  • CO-NH বন্ধনকে পেপটাইড বন্ড বলা হয়। এটি একটি সমযোজী বন্ধন। পেপটাইড একটি ত্রিমাত্রিক গঠন। UV শোষণ ব্যান্ড এবং IR কার্যকারিতা দেয় (ফাংশনাল গ্রুপ)। আইআর লিঙ্কেজের প্রাথমিক উদ্দেশ্য হল অ্যামাইড লিঙ্কেজ সনাক্ত করা।
  • ফিশার এবং হফল মিস্টার- তারা পরামর্শ দিয়েছে যে প্রোটিনের অ্যামিনো অ্যাসিডগুলি পেপটাইড সংযোগের মাধ্যমে রৈখিক ফ্যাশনে যুক্ত হয়। পেপটাইডের IR স্পেকট্রা দেখায় যে ব্যান্ড কাছাকাছি 3300-3100 সেমি বিপরীত হল সেকেন্ডারি অ্যামাইনগুলির বৈশিষ্ট্যগত NH স্ট্রেচিং (NH)।
  • UV: পেপটাইডের স্পেকট্রা - প্রোটিন শোষণ দেখায় 180-200nm অঞ্চল।
  • এক্স-রে ডিফ্রাকশন স্টাডিজ: এটি একইভাবে বন্ধনের দৈর্ঘ্য এবং বন্ধনের কোণ প্রকাশ করে।
  • পেপটাইড গঠনটি প্রথমে তার উপাদান অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে হাইড্রোলাইজড, আলাদা করা এবং চিহ্নিত করা হয়। প্রাক্তন- যখন গ্লাইসিন এবং অ্যালানাইন একত্রিত হয়, তখন তারা জল ছেড়ে দেয়। এটি সমস্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে একই হওয়া উচিত নয় এবং এটি আলাদাও হতে পারে। পলিপেপটাইড গঠনকারী বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের ক্রম নির্ধারণের জন্য পরবর্তী ধাপটি গুরুত্বপূর্ণ।

জৈবিকভাবে গুরুত্বপূর্ণ পেপটাইড-

কিছু জৈবিকভাবে গুরুত্বপূর্ণ পেপটাইড হল-

Neuropeptides সমালোচনামূলক হিসাবে কাজ রাসূলগণের অক্সিটোসিন, ভ্যাসোপ্রেসিনের মতো নিউরোসেক্রেটরি কোষে।

1) অক্সিটোসিন- অক্সিটোসিন লাভ ড্রাগ নামেও পরিচিত। এটি একটি নন-পেপটাইড এবং এতে রয়েছে নয়টি আলফা-অ্যামিনো অ্যাসিড. এই হরমোন প্রধানত মহিলাদের প্রয়োজন হয়। অক্সিটোসিন একটি পেপটাইড, এবং এটি মস্তিষ্কে উত্পন্ন হয়। অক্সিটোসিন একটি ভূমিকা পালন করে প্রয়োজনীয় ভূমিকা প্রজননে অক্সিটোসিন প্রসবের আগে জরায়ুর সংকোচনকে উদ্দীপিত করে।

2) ভ্যাসোপ্রেসিন- এটি একটি ন্যানো পেপটাইড এবং এতে রয়েছে নয়টি আলফা-অ্যামিনো অ্যাসিড. এটি পিটুইটারি গ্রন্থি থেকে নিঃসৃত হয় এবং কিডনিকে প্রস্রাব থেকে পানি ধরে রাখতে সাহায্য করে।

3) পারভোসেলুলার নিউরন কর্টিকোট্রপিন-রিলিজিং ফ্যাক্টর (সিআরএফ), থাইরোট্রপিন-রিলিজিং হরমোন, গোনাডোট্রপিন-রিলিজিং হরমোন (জিএনআরএইচ) সংশ্লেষিত করে।

4) গ্যাস্ট্রোইনটেস্টাইনাল ট্র্যাক্ট পেপটাইডস- গ্যাস্ট্রিন- (10 অ্যামিনো অ্যাসিড)- এটি নিঃসরণে সাহায্য করে হাইড্রোক্লোরিক এসিড পেটে

5) গ্লুকাগন- (10 অ্যামিনো অ্যাসিড) - অগ্ন্যাশয় হরমোন জড়িত গ্লুকোজ বিপাক. এটি রক্তচাপ বাড়ায় এবং অ্যান্টিডিউরেটিক হরমোন; সংবেদনশীল পথগুলি ভাসোপ্রেসিন মুক্তির মধ্যস্থতা করে। ভ্যাসোপ্রেসিন হাইপোথ্যালামাসকে সংশ্লেষিত করে এবং পিটুইটারি গ্রন্থির পশ্চাৎপদে উত্পাদিত হয়। পুরুষ এবং মহিলা উভয়ই ভ্যাসোপ্রেসিন উত্পাদন করে।

ল্যাম্বডা পেপটাইড
জৈবিক পেপটাইডস

ছবির ক্রেডিট-উইকিমিডিয়া

অ্যামিনো অ্যাসিডে পেপটাইড বন্ড গঠনের প্রক্রিয়া-

পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয় যখন একটি অণুর কার্বক্সিলিক গ্রুপ অন্য অণুর অ্যামিনো গ্রুপের সাথে বিক্রিয়া করে। প্রতিক্রিয়া হাইড্রোলাইসিস দ্বারা অব্যাহত থাকে, যা জল অপসারণ করে এবং একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি হয়। জলে মুক্তি একটি অ্যামাইড বন্ড গঠন করবে এবং অপসারণের জন্য অপরিহার্য বিষক্রিয়াগত মাথাব্যথা. পেপটাইড বন্ড গঠন গঠনের জন্য অপরিহার্য পদক্ষেপ। এই ধরনের প্রতিক্রিয়া একটি ঘনীভবন প্রতিক্রিয়া হিসাবে পরিচিত।

জল বাদ দিয়ে অম্লীয় ও প্রাথমিক গোষ্ঠীর ঘনীভবনকে পেপটাইড সংযোগ বলে। পেপটাইড লিঙ্কেজের একটি প্ল্যানার কনফিগারেশন রয়েছে। পেপটাইড গঠনের জন্য প্রচুর শক্তির প্রয়োজন হয় যা একটি endergonic প্রতিক্রিয়া. হজমের সময় খাবার থেকে বিভিন্ন ধরনের পেপটাইড পাওয়া যায়। তারা বৃদ্ধির কারণ, হরমোন, অ্যান্টিমাইক্রোবিয়াল এজেন্ট এবং অ্যান্টিঅক্সিডেন্টগুলির উপর কাজ করে।

গঠন
পেপটাইড বন্ধন গঠন

ইমেজ ক্রেডিট-উইকিমিডিয়া

পেপটাইড বন্ড গঠন হয় স্বতঃস্ফূর্ত?

এর বিস্তৃত পরিসর রয়েছে প্রোটিন এ পৃথিবীতে. এগুলি হল সরল প্রোটিন, গ্লোবুলার প্রোটিন এবং সংযোজিত প্রোটিন। প্রাথমিক গঠনের কারণে তারা বিদ্যমান পেপটাইড বন্ধন.

Tতিনি পেপটাইড বন্ড গঠন স্বতঃস্ফূর্ত, কিন্তু প্রক্রিয়া ধীর, গঠন এবং পেপটাইড বন্ধন ভাঙ্গা. প্রকৃতিতে, তিনশত অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে। তাদের মধ্যে, প্রোটিন দ্বারা শুধুমাত্র 20 অ্যামিনো অ্যাসিড ব্যবহার করা হয়। অ্যামিনো অ্যাসিড বন্ধন একটি কঠিন সমযোজী বন্ধন যা অ্যামাইড বন্ড নামে পরিচিত। অ্যামিনো অ্যাসিড যোগ করা হয়, উত্পন্ন বন্ধন একটি polypeptide হয়. সাঙ্গার পরীক্ষা এন-টার্মিনাল নির্ধারণ করে।

বিশ্বে প্রোটিনের বিস্তৃত পরিসর রয়েছে। এগুলি হল সরল প্রোটিন, গ্লোবুলার প্রোটিন এবং সংযোজিত প্রোটিন। পেপটাইড বন্ডের প্রাথমিক গঠনের কারণে তারা বিদ্যমান। দ্য রাইবোসোম পেপটাইড বন্ড গঠনকে অনুঘটক করে কারণ এটি প্রোটিন সংশ্লেষণের একক। পেপটাইড বন্ধন এমনকি বিকৃত বা অবনমিত হতে পারে। অবক্ষয়ের জন্য ব্যবহৃত পদ্ধতি হল hydrolysis.

হাইড্রোলাইসিসে, পলিপেপটাইড ছোট ছোট টুকরো টুকরো হয়ে যায়। প্রোটিনের ক্ষয় দীর্ঘায়িত হয় এবং কিছু এনজাইম দ্বারা সম্ভব পেপটাইডেস. পেপটাইড বন্ড গঠন সমস্ত প্রোটিনে উপস্থিত থাকে এবং অ্যামিনো অ্যাসিডকে চেইনে আবদ্ধ করতে সাহায্য করে। একটি Biuret পরীক্ষা একটি পেপটাইড বন্ড সনাক্তকরণের জন্য প্রয়োজনীয় পরীক্ষাগুলির মধ্যে একটি।

এছাড়াও পড়ুন: