এই নিবন্ধে, আমরা পেপটাইড বন্ড, পেপটাইড বন্ড গঠন, সংশ্লেষণ এবং বিস্তারিত তথ্য কী তা নিয়ে আলোচনা করি।
একটি পেপটাইড বন্ড দিয়ে শুরু করার আগে, আমরা প্রথমে জানি যে একটি পেপটাইড বন্ধন দুটি বা ততোধিক অ্যামিনো অ্যাসিডের সংমিশ্রণ ছাড়া কিছুই নয়। একটি অ্যামিনো অ্যাসিডের এন টার্মিনাল অন্য অ্যামিনো অ্যাসিডের সি টার্মিনালের সাথে সংযুক্ত হয়ে একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি করে। এই পেপটাইড বন্ধন একটি প্রোটিন গঠন গঠন করতে পারে.
যদি অ্যামিনো অ্যাসিড কোনো সুগন্ধযুক্ত গ্রুপ ধারণ করে তবে তারা একটি তৃতীয় প্রোটিন গঠন গঠন করতে পারে। সংক্ষেপে পেপটাইড বন্ধনগুলি অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি পলিমার ছাড়া আর কিছুই নয় যা অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে অ্যামাইড বন্ডের মাধ্যমে জলের ক্ষতির সাথে যুক্ত।
পেপটাইড বন্ড সূত্র
যদি আমরা একটি পেপটাইড বন্ড গঠন বিবেচনা করি তবে আমরা সহজেই পেপটাইড বন্ড সূত্রটি খুঁজে পেতে পারি। পেপটাইড বন্ধনের সূত্র হল R1-CONH-R2. যেখানে -CONH- হল অ্যামাইড বন্ড লিঙ্কেজ এবং আর1 এবং আর2 দুটি ভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিডের পার্শ্ব চেইন।
পেপটাইড বন্ড গঠন
পেপটাইড বন্ড গঠন অনমনীয়, পরিকল্পনাকারী এবং ট্রান্স। এটি কার্বক্সিল গ্রুপের অ্যামাইড এবং O-এর মধ্যে অনুরণন প্রভাবের কারণে একটি আংশিক ডবল বন্ড চরিত্র দেখায়।
এখানে অ্যামাইড গ্রুপ থেকে হাইড্রোজেন এবং কার্বক্সিল গ্রুপের O একে অপরের সাথে ট্রান্স করে থাকে।
পেপটাইড বন্ডের সংশ্লেষণ
একটি পেপটাইড বন্ড সংশ্লেষণের পাঁচটি ধাপ রয়েছে, সেগুলি নীচে তালিকাভুক্ত করা হয়েছে
- এন-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিডের এন-সুরক্ষা
- সি-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিডের সি-সুরক্ষা
- এন-সুরক্ষিত এন-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিডের -COOH গ্রুপের সক্রিয়করণ
- অ্যামাইড লিঙ্কেজ গঠন
- ডি-প্রটেকশন
Tboc কার্যকারিতা ব্যবহার করে এন-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিড (অ্যালানাইন) এর এন-সুরক্ষা
পেপটাইড বন্ধনে একা জোড়া গঠন N-এর উপরে tboc কার্যকারিতার কার্বনাইল কার্বনের উপর আক্রমণ করা হয় এবং অ্যামাইন গ্রুপ সুরক্ষিত হয়, তাই এটি অন্য বিকারকের সাথে আরও প্রতিক্রিয়া করতে পারে না।
অ্যাসিডের উপস্থিতিতে ইথানল দ্বারা সি-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিড (গ্লাইসিন) এর সুরক্ষা
শক্তিশালী অ্যাসিড এবং ইথানলের উপস্থিতিতে, অ্যাসিড গ্রুপটি এস্টারে রূপান্তরিত হয়, এটি একটি সহজ ইস্টারিফিকেশন প্রতিক্রিয়া। সুতরাং, এই কার্বক্সিল গ্রুপটি সুরক্ষিত বা লক হয়ে গেছে এবং আর কোনো প্রতিক্রিয়ায় হস্তক্ষেপ করেনি।
এন-সুরক্ষিত এন-টার্মিনাল অ্যামিনো অ্যাসিডের -COOH গ্রুপের সক্রিয়করণ
As কার্বক্সিলিক অ্যাসিড কার্বক্সিল গ্রুপের উপস্থিতির কারণে এটি কম প্রতিক্রিয়াশীল, তাই পছন্দসই প্রতিক্রিয়ায় অংশগ্রহণের জন্য এটি সক্রিয় করা প্রয়োজন।
সুতরাং, আমাদের একটি অ্যাক্টিভেটিং এজেন্ট দরকার যা কার্বক্সিলিক গ্রুপকে সক্রিয় করতে পারে।
আমরা এখানে ডাই-সাইক্লোহেক্সিল কার্বোডাইমাইড ব্যবহার করি কার্বক্সিলিক গ্রুপকে অ্যামাইডে রূপান্তর করে সক্রিয় করার জন্য। কার্বক্সিলিক গ্রুপের তুলনায় অ্যামাইডের বেশি প্রতিক্রিয়াশীলতা রয়েছে।
কার্বক্সিলিক গ্রুপে O-এর উপর একক জোড়াটি DCC-এর কার্বন কেন্দ্রে আক্রমণ করে এবং কার্বক্সিলিক গ্রুপটি অ্যামাইড গ্রুপে রূপান্তরিত হয়।
অ্যামাইড লিঙ্কেজ গঠন / পেপটাইড বন্ড গঠন
এখন এন-সুরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিড এবং সি-সুরক্ষিত অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির মধ্যে জলের ক্ষতির মাধ্যমে একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি করার সময়।
ডি-প্রটেকশন
এখন আসল পেপটাইড বন্ড পেতে অ্যামিনো অ্যাসিডের এন টার্মিনাল এবং সি টার্মিনালকে সুরক্ষিত করার সময়.
Tboc কার্যকারিতা হালকা মৌলিক অবস্থা বা TFA/CH ব্যবহার করে সরানো যেতে পারে2Cl2 এবং ester অংশ মৌলিক অবস্থা দ্বারা মুছে ফেলা হয়েছে.
পেপটাইড বন্ডের নাম প্রতিটি অ্যামিনো অ্যাসিডের প্রথম 3টি অক্ষর অনুসারে এবং প্রথম নামটি সেই অ্যামিনো অ্যাসিড দিয়ে শুরু হয় যার N টার্মিনাল সুরক্ষিত থাকে।
পেপটাইড বন্ড অনুরণন গঠন
হ্যাঁ, একটি পেপটাইড বন্ড কাঠামোতে একটি সম্ভাব্য অনুরণন কাঠামো রয়েছে। যেহেতু পেপটাইড বন্ডের গঠন একটি পরিকল্পনাকারী তাই সমস্ত অণু একই সমতলে থাকা অনুমিত হয় এবং C=O এবং N পরমাণুর মধ্যে অ্যামাইড গ্রুপের মধ্যে অনুরণন ঘটে যা C এর সাথে সংযুক্ত থাকে।
ট্রান্সক্রিপশনের সময় কি পেপটাইড বন্ড গঠন তৈরি হয়?
পেপটাইড বন্ড গঠনে একটি ট্রান্সক্রিপশন ফ্যাক্টর ডিএনএর নির্দিষ্ট অঞ্চলকে স্বীকৃতি দেয় যা আরএনএ-তে জেনেটিক কোড নিয়ন্ত্রণ করে। DNA প্রোটিন ZN-আঙ্গুল দ্বারা তৈরি হতে পারে এবং এই Zn-আঙ্গুলগুলিতে সিস্টাইন -এস দাতা এবং হিস্টিডিন-এন দাতা থাকে। অবশেষে, তারা α-হেলিক্স গঠন করে। সিস্টাইন এবং হিস্টিডিন হল অ্যামিনো অ্যাসিড এবং তারা ট্রান্সক্রিপশনে পেপটাইড বন্ধন তৈরি করতে পারে।
Zn-আঙ্গুলের বৈশিষ্ট্য অবশিষ্টাংশ হল
-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-সিএস-এক্স3-ফে-এক্স5-লিউ-এক্স2-হিস-এক্স3-5-তার-
যেখানে X পরিবর্তনশীল অ্যামিনো অ্যাসিড। ইরভিং-উইলিয়াম সিরিজ অনুসারে একটি নির্দিষ্ট নিশ্চিতকরণে প্রোটিন বাঁধাই করার জন্য Zn বিশেষভাবে উপযুক্ত এবং এইভাবে S এবং N দাতাদের মাধ্যমে একটি স্থিতিশীল জটিল করে তোলে। এটি একটি রেডক্স নিষ্ক্রিয় প্রোটিন তাই এটি ডিএনএর অক্সিডেটিভ ক্ষতি এড়াতে পারে।
পেপটাইড ডিসালফাইড বন্ড গঠন
অনেক প্রোটিন, পেপটাইড এবং এনজাইম বিভিন্ন প্রতিরক্ষা ব্যবস্থার বিকাশ ঘটায় যা তাদের বিকৃতকরণ বা অবক্ষয় থেকে বাধা দেয়। ডি সালফাইড বন্ড একটি প্রতিরক্ষামূলক কৌশল। ডিসালফাইড বন্ড প্রোটিনের পাশাপাশি পেপটাইডের থার্মোডাইনামিক স্থায়িত্ব বাড়ায়। একটি ডাইসলফাইড বন্ড একটি পেপটাইড বন্ড সংরক্ষণ করতে পারে উচ্চ তাপমাত্রা থেকে, খুব অম্লীয় বা মৌলিক pH, এবং পেপটাইডের অর্ধ-জীবন বৃদ্ধি করে জৈব দ্রাবকের উচ্চ ঘনত্ব।
সাধারণত, ডিসালফাইড বন্ড সঠিকভাবে ভাঁজ করা প্রোটিনকে স্থিতিশীল করে এবং ডিনাচুরেন্টকে অস্থিতিশীল করে।
সিস্টাইন অ্যামিনো অ্যাসিড থেকে গঠিত পেপটাইডগুলিতে প্রধানত ডাইসালফাইড বন্ধন দেখা যায়। ডিসালফাইড বন্ড গঠনের দুটি প্রক্রিয়া রয়েছে, একটি হল থিওল/সালফাইড বিনিময়ের রসায়ন এবং আরেকটি হল অক্সিডেটিভ ভাঁজ করার গতিবিদ্যা এবং তাপগতিবিদ্যা।
1 ইনst সিস্টাইন থিওলেটের ধাপে প্রতিক্রিয়া সঞ্চালিত হবে তারপর মিশ্র ডাইসলফাইড 2 থেকে নিউক্লিওফিলিক আক্রমণে ভেঙে যায়nd প্রোটিন থিওলেট। সিস্টাইন থিওলেট দ্বারা থিওল গ্রুপ ছেড়ে যাওয়া হিসাবে সরানো হয়।
প্রোটিনে পেপটাইড বন্ড গঠন
প্রোটিনের গঠন প্রধানত চার প্রকার
- প্রাথমিক - সমাবেশ
- সেকেন্ডারি- ভাঁজ
- টারশিয়ারি-প্যাকিং
- ত্রৈমাসিক মিথস্ক্রিয়া
প্রাথমিক কাঠামো
প্রাথমিক কাঠামোর জন্য রাইবোসোমে সমাবেশ ঘটে। প্রোটিনের ডিহাইড্রেশন সংশ্লেষণ এবং সংযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের পলিমারাইজেশনের সাথে জড়িত প্রাথমিক কাঠামো tRNA থেকে:
NH3+ – {A + B à AB + H2O}n -সিওও-
উপরের প্রক্রিয়াটি তাপগতিগতভাবে প্রতিকূল কারণ শক্তির পরিবর্তন যেমন DE = +10kJ/mol, তাই গিবের মুক্ত শক্তির পরিবর্তন ইতিবাচক হবে। প্রাথমিক কাঠামোটি রৈখিক, আদেশকৃত এবং 1 মাত্রিক। এটিতে অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি বিশেষ ক্রম রয়েছে যা কিছু ক্রমে রয়েছে। নিয়ম অনুসারে, প্রাথমিক কাঠামোর নাম থেকে লেখা হয় এন টার্মিনাল সি টার্মিনালের শেষ শেষ.
একটি প্রাথমিক কাঠামোর জন্য, একটি পুরোপুরি রৈখিক অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমার অকেজো কারণ রৈখিক অ্যামিনো অ্যাসিডের কার্যকারিতা অকার্যকর এবং শক্তিশালীভাবে প্রতিকূল।
মাধ্যমিক কাঠামো
সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারে, প্রোটিন ভাঁজ হয়ে যায়। সাইটোসোলে ভাঁজ হওয়ার প্রক্রিয়া ঘটে। একটি প্রোটিনের গৌণ কাঠামো অ্যামিনো অ্যাসিডের মধ্যে স্থানিক মিথস্ক্রিয়ায় জড়িত। গৌণ কাঠামোতে চ্যাপেরোন প্রোটিন জড়িত বা নাও থাকতে পারে কিন্তু প্রক্রিয়াটি তাপগতিগতভাবে শক্তির পরিবর্তনের অনুকূল মান খুব কম নয়।
একটি গৌণ প্রোটিনের গঠন অ-রৈখিক এবং 3-মাত্রিক। সেকেন্ডারি প্রোটিনের স্থিতিশীলতার কারণগুলি হল হাইড্রোজেন বন্ধন, ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক বল এবং ভ্যান ডার ওয়াল আকর্ষণ।
মাধ্যমিক কাঠামো নির্ধারণ
এলোমেলো কয়েল (উন্মুক্ত অবস্থায়)
212 nm এ পজিটিভ (π->π*)
195 nm এ ঋণাত্মক (n->π*)
b -শীট
218 nm এ ঋণাত্মক (π->π*)
196 nm এ পজিটিভ (n->π*)
a-হেলিক্স
ইতিবাচক (π->π*)খাড়া 192 এনএম এ
ঋণাত্মক (π->π*)সমান্তরাল 209 এনএম এ
222 এনএম-এ নেতিবাচককে লাল স্থানান্তরিত করা হয় (n->π*)
তৃতীয় কাঠামো
একটি প্রোটিনের প্যাকিং সাইটোসোলে ঘটে (~60% বাল্ক ওয়াটার, ~40% হাইড্রেশনের জল)। চ্যাপেরন এবং মেমব্রেন প্রোটিন প্রক্রিয়াটিকে প্রচার করে যেখানে প্রোটিনের দ্রাবক এবং গৌণ কাঠামো মিথস্ক্রিয়া হয়। টারশিয়ারি স্ট্রাকচার গলিত গ্লোবিউল অবস্থায় পড়ে। এটি একটি অপরিহার্য অংশ। প্রক্রিয়াটি তাপগতিগতভাবে প্রতিকূল কারণ এই বিক্রিয়ার সামগ্রিক এনট্রপি হাইড্রোফোবিক প্রভাবের কারণে হ্রাস পায়। তারপর এটি গঠনের জন্য প্রয়োজন, তৃতীয় কাঠামো.
একটি টারশিয়ারি প্রোটিনের গঠন একটি গৌণ কাঠামোর মতো অ-রৈখিক এবং 3-মাত্রিক। তৃতীয় কাঠামোর স্থিতিশীলতা ফ্যাক্টর হল হাইড্রোজেন বন্ধন, হাইড্রোফোবিক প্যাকিং এমনকি কখনও কখনও ডাইসালফাইড বন্ড গঠনের মতো সমযোজী বন্ধন। একটি গ্লোবুলার অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমার ভাঁজ করা হয় এবং এটির কাজটি অনুঘটক এবং এটি একটি energetically অনুকূল প্রক্রিয়া।
কোয়ার্টারারি স্ট্রাকচার
সাইটোসোলে মিথস্ক্রিয়া ঘটে, যা অন্যান্য ভাঁজ করা এবং সাজানো প্যাকিং প্রোটিনের খুব কাছাকাছি থাকে যাতে মিথস্ক্রিয়া যথেষ্ট শক্তিশালী হতে পারে। চ্যাপেরোনস, মেমব্রেন প্রোটিন এবং সাইটোসোলিক এবং এক্সট্রা সেলুলার উপাদানগুলির দ্বারা ত্রৈমাসিক গঠনে মিথস্ক্রিয়া প্রক্রিয়াটি প্রচারিত হয়। প্রক্রিয়াটির DE হ্রাস পায়। এখানে দ্রবীভূতকরণ ঘটে যার ফলে পৃষ্ঠের ক্ষেত্রফল হ্রাস পায়.
গ্লোবুলার প্রোটিন একটি ত্রৈমাসিক গঠনের উদাহরণ, যেমন হিমোগ্লোবিন।
ত্রৈমাসিক কাঠামো মূলত অনুঘটক ভূমিকার সাথে জড়িত। ত্রৈমাসিক গঠন এছাড়াও তন্তুযুক্ত প্রোটিন, যেমন কোলাজেন, যা গঠনগত নির্ধারণে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। এইভাবে ত্রৈমাসিক কাঠামো গঠিত হয়। ত্রৈমাসিক কাঠামো অ-রৈখিক, 3-মাত্রিক। এটি বিশ্বব্যাপী এবং বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড সিকোয়েন্সে স্বতন্ত্র অ্যামিনো অ্যাসিড পলিমারগুলিতেও জড়িত। হাইড্রোজেন বন্ধন, সমযোজী বন্ধন, হাইড্রোফোবিক প্যাকিং এবং হাইড্রোফিলিক এক্সপোজার ত্রৈমাসিক কাঠামোকে স্থিতিশীল করে।
FAQ
কেন পেপটাইড বন্ধন তৃতীয় কাঠামোর সাথে জড়িত নয়?
প্রকৃতপক্ষে, অ্যামিনো অ্যাসিডের R গ্রুপের মিথস্ক্রিয়ার কারণে তৃতীয় প্রোটিন গঠন গঠিত হয়।
এই অ্যালকাইল গ্রুপের মিথস্ক্রিয়াগুলির মধ্যে হাইড্রোজেন বন্ধন, আয়নিক বন্ধন, ডাইপোল-ডাইপোল মিথস্ক্রিয়া, লন্ডন বিচ্ছুরণ শক্তি, ভ্যান ডার ওয়ালের মিথস্ক্রিয়া এবং কিছু সময় ডাইসালফাইড বন্ধনও জড়িত থাকতে পারে। এছাড়াও, কিছু সময় হাইড্রোফোবিক মিথস্ক্রিয়া ঘটে যা অ্যামিনো অ্যাসিডগুলিতে ঘটে যা ননপোলার। সুতরাং, তৃতীয় কাঠামোতে অ্যামাইড লিঙ্কেজ বা পেপটাইড বন্ড গঠনের কোন সম্ভাবনা নেই।
কেন পেপটাইড বন্ড একটি আংশিক ডবল বন্ড?
অ্যামাইড গ্রুপের C=O এবং CN এর মধ্যে অনুরণনের কারণে, সেখানে ইলেক্ট্রনের ডিলোকালাইজেশন আছে এবং সেখানে একটি আংশিক C=N বন্ড গঠিত হবে। এটি তখনই ঘটে যখন অ্যামিনো অ্যাসিড একটি পেপটাইড বন্ধন তৈরি করে। সুতরাং, পেপটাইড বন্ডে একটি আংশিক ডবল বন্ড থাকে।
পেপটাইড বন্ধন প্ল্যানার কেন?
একটি পেপটাইড বন্ধনে, পৃথক অ্যামিনো অ্যাসিডের সমস্ত কার্বন পরমাণু sp হয়2 সংকরিত
সুতরাং, তারা প্ল্যানার এবং একই সমতলে শুয়ে আছে, এটাও স্পষ্ট যে পেপটাইড বন্ধনে অনুরণন সম্ভব এবং অনুরণন ঘটে শুধুমাত্র সমস্ত পরমাণু একই সমতলে উপস্থিত থাকে। সুতরাং, পেপটাইড বন্ধন প্ল্যানার।
নিম্নলিখিত কাঠামো এবং বৈশিষ্ট্য সম্পর্কে আরও পড়ুন
হাই……আমি বিশ্বরূপ চন্দ্র দে, আমি পাঞ্জাব সেন্ট্রাল ইউনিভার্সিটি থেকে রসায়নে স্নাতকোত্তর সম্পন্ন করেছি। আমার বিশেষীকরণের ক্ষেত্র হল অজৈব রসায়ন। রসায়ন মানেই লাইন বাই লাইন পড়া এবং মুখস্থ করা নয়, এটি একটি সহজ উপায়ে বোঝার একটি ধারণা এবং এখানে আমি আপনার সাথে রসায়ন সম্পর্কে ধারণাটি শেয়ার করছি যা আমি শিখি কারণ জ্ঞান এটি ভাগ করে নেওয়ার মূল্য।